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<!DOCTYPE html>

<title>Porine</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Porine</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Porine

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Schematische Darstellung eines <a href="Sucrose" class="mw-redirect" title="Sucrose">Sucrose</a> spezifischen Porins aus <a href="Salmonellen" title="Salmonellen">Salmonellen</a>:<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Seitenansicht (parallel zur Membran) der β-Fass-Struktur mit den antiparallelen β-Faltblättern im Bändermodell für das Monomer.

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">300–420 Aminosäuren

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Transporter-Klassifikation

</th></tr>

<tr>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Membrantransport" title="Membrantransport">Bezeichnung</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Β-Fass-Porine

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Mitochondrien, Plastiden, Bakterien

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Ausnahmen

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">manche gram-positive Bakterien

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p>

<p><b>Porine</b> sind <a href="Pore" title="Pore">porenformende</a>, unspezifische <a href="Transmembranprotein" title="Transmembranprotein">Transmembranproteine</a> in der <a href="%C3%84u%C3%9Fere_Membran" title="Äußere Membran">äußeren Membran</a> von <a href="Gramf%C3%A4rbung" class="mw-redirect" title="Gramfärbung">gramnegativen</a> <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a>, <a href="Chloroplasten" class="mw-redirect" title="Chloroplasten">Chloroplasten</a> und <a href="Mitochondrium" title="Mitochondrium">Mitochondrien</a>. Sie dienen dem Stoffaustausch durch die Membran hindurch.

</p><p>Sie wurden entdeckt und benannt von <a href="Hiroshi_Nikaid%C5%8D" title="Hiroshi Nikaidō">Hiroshi Nikaidō</a>.<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Es herrscht bei allen Porinen ein übereinstimmendes Konstruktionsprinzip vor: Sie bestehen aus einer Kette von 300–420 <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäuren</a>, die zu einem 16- oder 18-strängigen antiparallelen β-Fass gefaltet ist (16 oder 18 Stränge bilden ein <a href="%CE%92-Faltblatt" title="Β-Faltblatt">β-Faltblatt</a>). Die Wandung der Pore ist sehr dünn; sie besitzt nur die Stärke einer Aminosäure. Im Innern des Porins befindet sich eine Engstelle mit einigen ionisierbaren Aminosäuren, an der die Durchlasseigenschaften der Pore festgelegt werden.

</p><p>Wenn man die Porine unterschiedlicher Arten untersucht, stellt man fest, dass sie sich in etlichen Strukturmerkmalen ähneln. Dies deutet auf <a href="Homologie_(Genetik)" title="Homologie (Genetik)">Homologie</a> und kann als Beleg dafür herangezogen werden, dass es sich bei den Porinen um sehr konservative Proteine handelt, die sich im Verlauf der <a href="Evolution" title="Evolution">Evolution</a> nur wenig verändert haben.

</p><p>Mitochondriales Porin (Ø ~4 nm) liegt in der äußeren <a href="Mitochondrium" title="Mitochondrium">mitochondrialen</a> Membran und ermöglicht die freie <a href="Diffusion" title="Diffusion">Diffusion</a> von Molekülen bis etwa 5000 <a href="Dalton_(Einheit)" class="mw-redirect" title="Dalton (Einheit)">Da</a>. Es wird auch als VDAC (voltage-dependent anion channel) bezeichnet, da es den geregelten Durchtritt von anionischen Molekülen wie <a href="Chlorid" class="mw-redirect" title="Chlorid">Chlorid</a>, <a href="Phosphat" class="mw-redirect" title="Phosphat">Phosphat</a> oder <a href="Nukleotid" class="mw-redirect" title="Nukleotid">Nukleotiden</a> erlaubt.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Commons"></span></span></div><b><span class=""><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Porins?uselang=de"><span lang="en">Commons</span>: Porine</a></span></b> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">D. Forst et al.: <i>Structure of the sucrose-specific porin ScrY from Salmonella typhimurium and its complex with sucrose.</i> In: <i>Nat. Struct. Biol.</i> Band 5, 1998, S. 37–46. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9437428?dopt=Abstract">PMID 9437428</a> <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1A0S">1A0S</a></span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">Phillip E. Klebba: <cite style="font-style:italic">The porinologist</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of Bacteriology</cite>. Vol. 187, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>24</span>, Dezember 2005, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>8232–8236</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1128/JB.187.24.8232-8236.2005">10.1128/JB.187.24.8232-8236.2005</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16321927?dopt=Abstract">PMID 16321927</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Porine&rft.atitle=The+porinologist&rft.au=Phillip+E.+Klebba&rft.date=2005-12&rft.doi=10.1128%2FJB.187.24.8232-8236.2005&rft.genre=journal&rft.issue=24&rft.jtitle=Journal+of+Bacteriology&rft.pages=8232-8236&rft.pmid=16321927&rft.volume=Vol.+187" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">Vander Heiden MG, Li XX, Gottleib E, Hill RB, Thompson CB, Colombini M: <cite style="font-style:italic">Bcl-xL promotes the open configuration of the voltage-dependent anion channel and metabolite passage through the outer mitochondrial membrane</cite>. In: <cite style="font-style:italic">J. Biol. Chem.</cite> <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>276</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>22</span>, Juni 2001, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>19414–9</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1074/jbc.M101590200">10.1074/jbc.M101590200</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11259441?dopt=Abstract">PMID 11259441</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.jbc.org/content/276/22/19414.full">jbc.org</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Porine&rft.atitle=Bcl-xL+promotes+the+open+configuration+of+the+voltage-dependent+anion+channel+and+metabolite+passage+through+the+outer+mitochondrial+membrane&rft.au=Vander+Heiden+MG%2C+Li+XX%2C+Gottleib+E%2C+...&rft.date=2001-06&rft.doi=10.1074%2Fjbc.M101590200&rft.genre=journal&rft.issue=22&rft.jtitle=J.+Biol.+Chem.&rft.pages=19414-9&rft.pmid=11259441&rft.volume=276" style="display:none"> </span></span>

</li>

</ol>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Hiroshi Nikaido: <i>Molecular Basis of Bacterial Outer Membrane Permeability Revisited.</i> In: <i>Microbiol. Mol. Biol. Rev.</i> Band 67 2003, S. 593–656. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14665678?dopt=Abstract">PMID 14665678</a></li></ul></div><div><div class="zim-footer">

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